在基因组和转录组水平基于CRISPR／Cas9技术驱动的各种基因编辑技术发展迅速，但是作为遗传信息的最终执行者，蛋白质的编辑技术研究尚处于起步阶段。众所周知，生物体内含有大量的N-糖基化修饰蛋白，包括许多细胞膜蛋白和分泌蛋白。这种翻译后修饰在多种生物学功能中起着至关重要的作用，例如蛋白质折叠和稳定性、细胞间通信、膜蛋白质运输、病原体入侵以及免疫反应。本研究探索开发了一种靶向N-糖基化修饰的蛋白质编辑方法，通过整合高亲和力小肽和不同物种来源的肽:N-糖苷酶（简称为PNGase）, 能够在活体细胞中对目标糖基化蛋白质进行编辑，同步实现N-糖链的去除和氨基酸残基的转换（从天冬酰胺到天冬氨酸）。研究选择了三种膜蛋白质（程序性细胞死亡蛋白-1［PD-1］、程序性细胞死亡蛋白-1配体1［PD-L1］、严重急性呼吸综合征冠状病毒2［SARS-CoV-2］刺突蛋白Spike protein）作为测试对象。
